Anomalías de la globulina

La mayoría de las inmunoglobulinas en el plasma humano están presentes en la gammaglobulina (γ-globulina). Se puede dividir en cinco categorías, a saber, inmunoglobulina G (IgG), inmunoglobulina A (IgA), inmunoglobulina M (IgM), inmunoglobulina D (IgD) e inmunoglobulina E (IgE). Entre ellos, la IgG es la inmunoglobulina más importante, representa aproximadamente 70 de la gammaglobulina plasmática humana, un peso molecular de aproximadamente 150,000 y azúcares 2-3. La molécula de IgG consta de 4 cadenas peptídicas. La cadena peptídica con un peso molecular de 25,000 se llama cadena ligera, y la cadena peptídica con un peso molecular de 50,000 se llama cadena pesada. Las cadenas ligeras y pesadas están conectadas por un enlace disulfuro (—S — S—). La inmunoglobulina se produce después de que el cuerpo es estimulado por un antígeno (como un patógeno). Su función principal es reaccionar con el antígeno para generar un complejo antígeno-anticuerpo, bloqueando así el daño del patógeno al cuerpo y haciendo que el patógeno pierda su efecto patógeno. Por otro lado, las inmunoglobulinas a veces son patógenas. En pacientes con hepatitis B crónica, las proporciones de blanco y bulbo a largo plazo se invierten y alertan sobre signos de cirrosis hepática.