Anticorps anti-Ku

Des anticorps anti-Ku ont été signalés par Mimori et al. En 1981. Ils ont découvert que le sérum d'un patient atteint du syndrome de chevauchement sclérodermique / polymyosite (Ku) a précipité une protéine de liaison à l'ADN. Cette protéine nucléaire est appelée antigène Ku, qui est sensible à la trypsine, mais n'est pas détruite par la DNase et l'ARNase; le chauffage (37 ° C pendant 30 minutes ou 56 ° C pendant 15 minutes) et le changement de pH (pH ≥ 10 ou <6) peuvent faire perdre son antigénicité. La partie protéique de l'antigène Ku se compose de deux sous-unités, p70 et p80 (poids moléculaires de 70 kD et 80 kD ou 66 kD et 86 kD, respectivement), formant un hétérodimère, qui se lie de manière non covalente aux extrémités, lacunes et lacunes de l'ADNdb, et participe Réparez après la rupture de l'ADN. La protéine Ku est la partie de liaison à l'ADN des protéines kinases ADN-dépendantes et catalyse la phosphorylation de l'ARN polymérase II et d'autres facteurs de transcription. L'antigène Ku est largement présent dans les tissus humains, de veau et de lapin. Le poids moléculaire de l'antigène Ku brut mesuré par la méthode de filtration sur gel était de 300 kD, et l'antigène Ku purifié était de 173 ± 21 kD par électrophorèse sur gel de polyacrylamide; le poids moléculaire estimé au microscope électronique était d'environ 160 kD. Les anticorps anti-Ku humains ne réagissent pas avec les cellules de cobaye, de rat et de souris.