dehydrogenaza alfa-hydroksymaślanowa

Dehydrogenaza Α-hydroksymaślanowa (α-HBDH) jest blisko spokrewniona z LDH, w rzeczywistości jest to izoenzym LDH typu I. Ze względu na wysokie powinowactwo do α-ketomaślanu stosuje się kwas α-ketomasłowy. Jako substrat, mierzona aktywność LDH jest konkretnie określana jako aktywność dehydrogenazy α-hydroksymaślanowej. Metody pomiaru α-HBDH obejmują głównie kolorymetrię i ciągłe monitorowanie. Podstawowe informacje Klasyfikacja specjalistyczna: klasyfikacja badań sercowo-naczyniowych: badanie biochemiczne Obowiązująca płeć: czy mężczyźni i kobiety stosują post: post Wyniki analizy: Poniżej normy: Rzadko Wartość normalna: - dehydrogenaza hydroksymaślanowa (metoda kolorymetryczna): 61–155U / l - dehydrogenaza hydroksymaślanowa (metoda ciągłego monitorowania): 72–182U / l Powyżej normalnego: 1. Aktywność α-HBDH była znacznie zwiększona w zawale mięśnia sercowego, a czas podtrzymania był dłuższy niż LDH, a stosunek LDH / α-HBDH (0,8 ～ 1,2) był niższy niż u zdrowej kontroli (1,2 ～ 1,6). 2. Zidentyfikuj chorobę wątroby i chorobę serca. LDH może być podwyższone w chorobach wątroby i chorobach serca, ale aktywność α-HBDH nie zmienia się znacznie w chorobach wątroby, stosunek LDH / α-HBDH można zwiększyć do 1,6-2,5, a α-HBDH jest znacznie zwiększony w chorobach serca. 3. W przypadku niedożywienia, niedoboru kwasu foliowego i witaminy B12, aktywność α-HBDH może również wzrosnąć. Negatywne: Pozytywne: Wskazówki: Przed badaniem dieta jest lekka, a alkohol jest zabroniony. Rano sprawdź pusty żołądek. Gwarantuje dobry sen. Wartość normalna 1. Metoda kolorymetryczna 61–155 U / L (37 ° C). 2, metoda ciągłego monitorowania 72 ~ 182U / L. Znaczenie kliniczne Aktywność α-HBDH jest zgodna ze zmianą aktywności LDH, ale bardziej odzwierciedla zmianę aktywności LDH1, a jej specyficzność jest wyższa niż całkowita aktywność LDH. Bardziej sensowne jest zdiagnozowanie zawału mięśnia sercowego poprzez utworzenie zymogramu mięśnia sercowego z LDH, AST, CK i CK-MB. 1. Aktywność α-HBDH była znacznie zwiększona w zawale mięśnia sercowego, a czas podtrzymania był dłuższy niż LDH, a stosunek LDH / α-HBDH (0,8 ～ 1,2) był niższy niż u zdrowej kontroli (1,2 ～ 1,6). 2. Zidentyfikuj chorobę wątroby i chorobę serca. LDH może być podwyższone w chorobach wątroby i chorobach serca, ale aktywność α-HBDH nie zmienia się znacznie w chorobach wątroby, stosunek LDH / α-HBDH można zwiększyć do 1,6-2,5, a α-HBDH jest znacznie zwiększony w chorobach serca. 3. W przypadku niedożywienia, niedoboru kwasu foliowego i witaminy B12, aktywność α-HBDH może również wzrosnąć. Wysokimi wynikami mogą być choroby: środki ostrożności w przypadku zawału mięśnia sercowego 1, metoda kolorymetryczna: (1) Test α-HBDH ustanowiony przez Rosalki i Wilkinson jest metodą ciągłego monitorowania w temperaturze 30 ° C, obliczoną w jednostkach międzynarodowych (U / L). Powyższa metoda jest metodą kolorymetryczną w 37 ° C, którą można przekształcić w odpowiednią jednostkę metody ciągłego monitorowania w 30 ° C, aby wyniki metod były bardziej porównywalne. Współczynnik temperaturowy przeliczono na 30 ° C w 37 ° C, a współczynnik temperaturowy wynosił 0,87. (2) Ze względu na wysoką aktywność enzymu w czerwonych krwinkach surowicę należy oddzielić w czasie w ciągu 2 godzin, a próbki nie można poddać hemolizie. Aktywność enzymu w 4 ° C była stabilna przez nie mniej niż 7 dni. (3) Osocze przeciwzakrzepowe, szczawian, cytrynian sodu i fluorowy antykoagulant mogą być hamowane przez EDTA (1 mg / ml) i heparynę (0,2 mg / ml). 2. Metoda ciągłego monitorowania: (1) Metoda ta została zalecona przez British Association of Clinical Chemistry (ACB) w 1980 r. Optymalne stężenie substratu wynosi 15 mmoli / l (25 ° C), a końcowe stężenie mieszaniny reakcyjnej: fosforan 65,4 mmola / l, NADH0,2 mmola / Kwas L, α-ketomasłowy 3,3 mmola / l, proporcja objętościowa próbki 0,023. Wyniki zmiany na 37 ° C były lepiej skorelowane z LDH. (2) α-ketomaślan sodu jest stosunkowo stabilny, kwas α-ketomasłowy jest przechowywany przez długi czas, a jego kondensat może hamować reakcję enzymatyczną. (3) Metodą domowego zestawu towarowego jest na ogół mieszanie kwasu α-ketomasłowego i roztworu NADH przed operacją, a po kilku minutach w warunkach temperatury reakcji pewna ilość jest pobierana jako pojedynczy odczynnik i dodawana do próbki, po upływie 30 sekund, Monitoruj przez 3 min. Proces kontroli 1. Metoda kolorymetryczna: postępuj zgodnie z instrukcjami. Dobrze wymieszaj, w ciągu 10 ~ 30 min, przy długości fali 490 nm, średnicy 1 cm, wodzie destylowanej do zera kolorymetrycznej, z różnicą AU-AC, sprawdź krzywą standardową, aby uzyskać jednostkę aktywności enzymu. 2. Metoda ciągłego monitorowania: (1) Weź 0,05 ml surowicy, dodaj 2 ml roztworu NADH i łaźnię wodną w 37 ° C przez 10-15 minut, aby zakończyć niespecyficzne utlenianie NADH. (2) Dodaj 0,1 ml kwasu α-ketomasłowego podgrzanego do 37 ° C, dobrze wymieszaj i natychmiast wlej do kuwety o stałej temperaturze w 37 ° C w celu monitorowania. Długość fali 340 nm, ścieżka optyczna 1 cm, zero powietrza. (3) Jeżeli ΔA / min> 0,08, surowicę rozcieńcza się 5 lub 10 razy buforem fosforanowym i ponownie testuje. Nie nadaje się dla tłumu Nie Działania niepożądane i ryzyko Nie