Activité anormale des enzymes cellulaires
introduction
Introduction L'activité enzymatique dans le corps humain normal est relativement stable et des changements dans l'activité enzymatique indiquent qu'après que certains organes et tissus du corps humain sont endommagés ou malades, certaines enzymes sont libérées dans le sang, l'urine ou les fluides corporels. d'enzymes dans le sang, l'urine ou les fluides corporels Le test d'activité peut comprendre ou déterminer l'apparition et le développement de certaines maladies.
Agent pathogène
Comme la pancréatite aiguë, l'activité de l'amylase sérique et urinaire a été significativement augmentée.
Hépatite et autres causes de lésions hépatiques, nécrose des hépatocytes ou augmentation de la perméabilité, une grande quantité de transaminase est libérée dans le sang, ce qui augmente la transaminase sérique.
Au cours de l'infarctus du myocarde, la lactate déshydrogénase sérique et la phosphocréatine kinase étaient significativement élevées.
Lorsque les pesticides organophosphorés sont empoisonnés, l'activité de la cholinestérase est inhibée et l'activité de la cholinestérase sérique diminue.
Certaines maladies hépatobiliaires, en particulier l'obstruction biliaire, augmentent la r-glutamyl transférase sérique, etc.
Lorsque les cellules vieillissent, il y aura une série de changements tels qu'une diminution de la teneur en eau, une accumulation de pigment sénile-lipobrown, une diminution de l'activité enzymatique et un taux métabolique plus lent.
Examiner
Dosage anti-nucléosidase Toxicité cellulaire (cellule K) dépendante des anticorps Détection enzymatique des marqueurs tumoraux
L'activité NADH-MetHb réductase a été mesurée avec l'hémoglobine cyanure comme substrat, ou l'activité diaphorase a été mesurée avec le dichlorophénol indophénol comme substrat, ou l'activité b5R a été mesurée avec le cytochrome b5 comme substrat. Il convient de souligner que les résultats du test in vitro (à des concentrations élevées de substrat) ne reflètent pas avec précision le degré de réduction de l'efficacité catalytique dans les cellules vivantes (à de faibles concentrations de substrat) en raison des différents mécanismes d'action des différentes variantes génétiques. . Car, si le changement de la structure moléculaire de l'enzyme réduit son affinité avec le substrat NADH (la valeur de Km augmente), dans des conditions physiologiques, la concentration de NADH dans la cellule est très faible, et l'activité enzymatique est presque totalement perdue ; mais l'activité enzymatique est mesurée dans un tube à essai.Lorsque la quantité de NADH ajoutée équivaut à des dizaines voire des centaines de fois la concentration physiologique, l'activité de l'enzyme peut être complètement mesurée. Si l'activité enzymatique est mesurée à une faible concentration de substrat, la vitesse initiale instantanée doit être enregistrée par balayage temporel, sinon l'erreur sera trop importante. D'autres déficiences enzymatiques héréditaires ont des problèmes similaires.
Diagnostic
Diagnostic différentiel de l'activité enzymatique cellulaire anormale :
1. Déficit en cytochrome C oxydase : le déficit en cytochrome C oxydase est un type de syndrome de Fanconi. Le syndrome de Fanconi est une maladie héréditaire ou acquise. Il est souvent associé à la cystine. Il se caractérise par un dysfonctionnement tubulaire rénal proximal, provoquant une glycosurie, une phosphaturie, une aminoacidurie, et la bicarbonateurie.
2. Augmentation de l'activité de la phosphatase alcaline sérique : La phosphatase alcaline (ALP) est un indicateur couramment utilisé dans le diagnostic des maladies du système biliaire. La phosphatase alcaline existe dans divers tissus du corps, avec plus de contenu dans les os, le foie et les reins. La phosphatase alcaline dans le sérum normal provient principalement des os, est produite par les ostéoblastes, passe du sang au foie et est excrétée par le système biliaire. Cette enzyme est significativement élevée dans l'hépatite cholestatique et l'obstruction extrahépatique.L'ALP ne peut indiquer qu'une obstruction biliaire et ne peut pas distinguer si l'obstruction est bénigne ou maligne.
3. Diminution de la sécrétion ou de l'excrétion des enzymes pancréatiques : La pancréatite chronique est une lésion persistante et permanente du tissu et de la fonction pancréatique causée par divers facteurs. Le pancréas présente différents degrés d'atrophie acineuse, de déformation du canal pancréatique, de fibrose et de calcification, et différents degrés de dysfonctionnement pancréatique exocrine et endocrinien.Les principales manifestations cliniques sont les douleurs abdominales, la diarrhée ou la stéatorrhée, la perte de poids et la malnutrition et d'autres symptômes d'insuffisance pancréatique. Dans la pancréatite chronique, la sécrétion ou l'excrétion du suc pancréatique, du bicarbonate de sodium et de diverses enzymes pancréatiques diminue. La pancréatite chronique typique est rare dans mon pays et difficile à diagnostiquer.
L'activité NADH-MetHb réductase a été mesurée avec l'hémoglobine cyanure comme substrat, ou l'activité diaphorase a été mesurée avec le dichlorophénol indophénol comme substrat, ou l'activité b5R a été mesurée avec le cytochrome b5 comme substrat. Il convient de souligner que les résultats du test in vitro (à des concentrations élevées de substrat) ne reflètent pas avec précision le degré de réduction de l'efficacité catalytique dans les cellules vivantes (à de faibles concentrations de substrat) en raison des différents mécanismes d'action des différentes variantes génétiques. . Car, si le changement de la structure moléculaire de l'enzyme réduit son affinité avec le substrat NADH (la valeur de Km augmente), dans des conditions physiologiques, la concentration de NADH dans la cellule est très faible, et l'activité enzymatique est presque totalement perdue ; mais l'activité enzymatique est mesurée dans un tube à essai.Lorsque la quantité de NADH ajoutée équivaut à des dizaines voire des centaines de fois la concentration physiologique, l'activité de l'enzyme peut être complètement mesurée. Si l'activité enzymatique est mesurée à une faible concentration de substrat, la vitesse initiale instantanée doit être enregistrée par balayage temporel, sinon l'erreur sera trop grande. D'autres déficiences enzymatiques héréditaires ont des problèmes similaires.
