enzym konwertujący angiotensynę

Enzym konwertujący angiotensynę (ACE), znany również jako kininaza II lub peptydylokarboksypeptydaza, nazywa się hydrolazą peptydylo-dipeptydową. Enzym związany z błoną komórkową śródbłonka przekształca aminokwas w dwa etapy od C-końca peptydu i może hydrolizować C-końcową resztę dipeptydową łańcucha peptydowego. ACE może katalizować hydrolizę angiotensyny I (dekapeptydu) do oktapeptydu angiotensyny II, powodując dalsze skurcz naczyń krwionośnych i wzrost ciśnienia krwi. Działa również na korę nadnerczy i wspomaga wydzielanie aldosteronu. Dlatego ACE jest ważnym składnikiem reniny-angiotensyny-aldosteronu. ACE katalizuje również hydrolizę bradykininy o działaniu przeciwnadciśnieniowym i traci aktywność. ACE jest szeroko rozpowszechniony w różnych tkankach ludzkiego ciała i jest bogaty w najądrze, jądra i płuca, a wśród nich komórki śródbłonka naczyń włosowatych płuc mają najwyższą aktywność ACE. Podstawowe informacje Klasyfikacja specjalistyczna: klasyfikacja badań sercowo-naczyniowych: badanie biochemiczne Obowiązująca płeć: czy mężczyźni i kobiety stosują post: post Wyniki analizy: Poniżej normy: Poziom ACE w surowicy, taki jak atak astmy, ostry kardiogenny obrzęk płuc, przewlekła obturacyjna choroba płuc, spontaniczna odma opłucnowa, zwłóknienie płuc i zespół niewydolności oddechowej dorosłych, zmniejszał się w różnym stopniu. Nadciśnienie, zapalenie jelita grubego itp. Są zmniejszone. Wartość normalna: Enzym konwertujący angiotensynę: 26,1–56,7 kU / l Powyżej normalnego: Większość pacjentów z sarkoidozą ma podwyższoną aktywność ACE w surowicy, a dodatni wskaźnik i zakres są związane z zakresem aktywności choroby i zakresem zajęcia zmiany, a gruźlica może być również podwyższona. U większości pacjentów z chorobą wątroby aktywność ACE wzrosła, a następnie marskość wątroby, ostre zapalenie wątroby i przewlekłe zapalenie wątroby. Aktywność ACE pacjentów z nadczynnością tarczycy była znacznie wyższa niż w przypadku innych chorób tarczycy, a aktywność enzymu była dodatnio skorelowana z poziomem T3 i T4. Cukrzyca, zapalenie tęczówki, mięsak immunoblastyczny itp., Zwiększenie ACE w surowicy. Negatywne: Pozytywne: Wskazówki: Nie jedz zbyt tłustych, wysokobiałkowych potraw na dzień przed pobraniem krwi, unikaj intensywnego picia. Po godzinie 20 w przeddzień badania lekarskiego należy przeprowadzić post, aby uniknąć wpływu na wykrywanie wskaźników, takich jak poziom glukozy we krwi na drugim niebie. Wartość normalna 1. Metoda kolorowania trinitrobenzenosulfonianu (INBS) 26,1 ~ 56,7kU / L. 2, metoda sprzęgania enzymów 289 ± 83U / L. Znaczenie kliniczne Oznaczanie ACE w surowicy jest głównie związane z diagnozowaniem chorób płuc i ma pewną wartość dla diagnozowania i leczenia innych chorób układu. 1. Choroba płuc Większość pacjentów z sarkoidozą ma podwyższoną aktywność ACE w surowicy, a dodatni wskaźnik i zakres są związane z zakresem aktywności choroby i zakresem zaangażowania zmiany. Gruźlica może być również podwyższona, a stężenie ACE w surowicy, takie jak atak astmy, ostry kardiogenny obrzęk płuc, przewlekła obturacyjna choroba płuc, spontaniczna odma opłucnowa, zwłóknienie płuc i zespół niewydolności oddechowej dorosłych zmniejszyły się w różnym stopniu. 2, choroba wątroby U większości pacjentów z chorobą wątroby aktywność ACE wzrosła, a następnie marskość wątroby, ostre zapalenie wątroby i przewlekłe zapalenie wątroby. Tłuszczowa wątroba jest normalna. 3, choroba tarczycy Aktywność ACE pacjentów z nadczynnością tarczycy była znacznie wyższa niż w przypadku innych chorób tarczycy, a aktywność enzymu była dodatnio skorelowana z poziomem T3 i T4. 4, inne Cukrzyca, zapalenie tęczówki, mięsak immunoblastyczny itp., Zwiększenie ACE w surowicy; zmniejszenie nadciśnienia, zapalenia jelita grubego itp. Wysokimi wynikami mogą być choroby: ostre i przewlekłe zapalenie wątroby, marskość wątroby, przewlekłe zapalenie wątroby 1, metoda barwy trinitrobenzenosulfonianu sodu (INBS): (1) Próbki przechowywano w temperaturze pokojowej lub w lodówce przez 1 tydzień, a aktywność enzymu nie zmieniła się znacząco. Aktywność enzymu była stabilna w temperaturze -15 ° C przez 3 tygodnie. (2) Bilirubina ma znaczący wpływ hamujący na ACE, więc ciężka żółtaczka może obniżyć wynik pomiaru. EDTA jest silnym inhibitorem ACE, NaCl i Na2SO4 mają oczywisty wpływ aktywacyjny na ACE, hemoliza i lipemia nie mają wpływu na wyniki. (3) Ta metoda jest zgodna z jednostką aktywności enzymu spektrofotometrycznego w spektrofotometrze ultrafioletowym, ale jej zmierzona wartość jest 9 razy większa niż w metodzie ultrafioletowej. 2. Metoda sprzęgania enzymów: (1) Gdy substrat pH 8,0, GGCN 1,0 mmol / L, GGT 6,7 ku / L, wartości aktywności ACE i absorbancji były liniowe. Zakres liniowy jest duży i nawet jeśli ACE wynosi 1500 U / L, pożądany wynik można uzyskać bez rozcieńczenia. (2) Wybór stężenia GGCN: GGCN w tym układzie reakcyjnym jest zarówno receptorem do pomiaru enzymu ACE, jak i dawcą GGT. Najbardziej pożądane jest stosowanie 1,0 mmol / L GGCN, przy którym GGCN utrzymuje dobrą liniowość z absorbancją. (3) Wpływ GGT na pomiar: W tej reakcji GGT sprzęga się peptyd glifosylowy z GGCN z wytworzeniem żółtej 3-karboksy-4-nitroaniliny, co może bezpośrednio wpływać na wyniki pomiaru. Wysokie stężenie GGT może powodować nadmierne zużycie podłoża, przez co absorbancja odbiega od krzywej; niskie stężenie GGT powoduje, że absorbancja jest niska, a czułość nie jest wysoka. Idealną absorbancję i liniowość osiąga się za każdym razem przy 0.335 UGGT. Przy tym stężeniu absorbancja ślepej probówki roztworu substratu enzymu wynosiła <0,1 A. Proces kontroli 1. Metoda chromogenna trinitrobenzenosulfonianu sodu (INBS): weź 2 probówki, zaznacz pustą probówkę (B) i probówkę pomiarową (U), dodaj 0,01 ml surowicy, dodaj odczynnik probówki B (1), (3) ), (4), rurka U plus podłoże 0,1 ml, ustawić łaźnię wodną w 37 ° C na 30 min; rurka U plus odczynnik (3), (4) każda 0,1 ml, następnie do probówki B i U dodać wodę destylowaną 1,0 ml, wymieszać; 1500g Wirować przez 10 minut, pobrać 0,75 ml supernatantu, dodać odczynnik (2) 1,0 ml i TNBS 0,05 ml, temperatura pokojowa przez 30 minut lub 37 ° C przez 15 minut, użyć kuwety 5 mm przy 420 nm, wyregulować probówkę B, odczytać probówkę U Absorbancja 2. Metoda sprzęgania enzymu: Weź 4 małe probówki i wskaż probówkę pomiarową (U), probówkę standardową (S), probówkę z surowicą (SB) i probówkę z odczynnikiem (RB). Dobrze wymieszaj, wyreguluj punkt zerowy za pomocą podwójnie destylowanej wody i zmierz absorbancję ΔA każdej probówki przez 2 min. Nie nadaje się dla tłumu Nie Działania niepożądane i ryzyko Nie