Nieprawidłowa aktywność enzymów komórkowych
Wprowadzenie
Wprowadzenie U normalnych ludzi aktywność enzymu jest względnie stabilna, zmiana aktywności enzymu wskazuje, że niektóre narządy i tkanki ludzkiego ciała są uszkodzone lub dochodzi do choroby, a niektóre enzymy są uwalniane do krwi, moczu lub płynów ustrojowych, a zatem za pomocą enzymów krwi, moczu lub płynów ustrojowych Określanie aktywności, może zrozumieć lub określić występowanie i rozwój niektórych chorób.
Patogen
Przyczyna
W ostrym zapaleniu trzustki aktywność amylazy w surowicy i moczu jest znacznie zwiększona.
Zapalenie wątroby i inne przyczyny uszkodzenia wątroby, martwica hepatocytów lub zwiększenie przepuszczalności, duża liczba transaminaz uwalnianych do krwi, dzięki czemu aktywność transaminaz w surowicy wzrasta.
Stężenie dehydrogenazy mleczanowej i kinazy fosfokreatynowej było znacznie podwyższone podczas zawału mięśnia sercowego.
W przypadku zatrucia pestycydami fosforoorganicznymi aktywność cholinoesterazy jest hamowana, a aktywność cholinoesterazy w surowicy jest zmniejszona.
Niektóre choroby wątroby i pęcherzyka żółciowego, zwłaszcza niedrożność dróg żółciowych, zwiększenie r-glutamylotransferazy w surowicy i tak dalej.
Gdy komórki się starzeją, nastąpi szereg zmian, takich jak zmniejszenie ilości wody, gromadzenie starczego pigmentu pigmentowo-lipidowego, zmniejszenie aktywności enzymu i spowolnienie tempa metabolizmu.
Zbadać
Sprawdź
Powiązana kontrola
Test anty-nukleozydazowy wykrywanie markera nowotworowego enzymu zależnego od przeciwciała (komórki K)
Aktywność reduktazy NADH-MetHb określono za pomocą cyjanomethemoglobiny jako substratu lub aktywność diaforazy określono za pomocą dichlorofenolu indofenolu jako substratu lub aktywność b5R określono stosując cytochrom b5 jako substrat. Należy podkreślić, że wyniki testów w probówkach (przy wysokich stężeniach substratu) nie odzwierciedlają dokładnie zakresu zmniejszenia wydajności katalitycznej żywych komórek (przy niskich stężeniach substratu) z powodu różnych mechanizmów działania różnych wariantów genetycznych. Ponieważ jeśli struktura molekularna enzymu zmienia swoje powinowactwo do substratu NADH (wartość Km wzrasta), w warunkach fizjologicznych stężenie NADH w komórce jest bardzo niskie, a aktywność enzymu prawie całkowicie zanika; ale aktywność enzymu mierzy się w probówce. W tym czasie dodany NADH jest równoważny kilkudziesięciu, a nawet setkom razy stężeniu fizjologicznemu, a aktywność enzymu można całkowicie zmierzyć. Jeśli aktywność enzymu mierzy się przy niskim stężeniu substratu, chwilową prędkość początkową należy zarejestrować za pomocą skanu czasu, w przeciwnym razie błąd jest zbyt duży. Inne choroby związane z niedoborem enzymów genetycznych mają podobne problemy.
Diagnoza
Diagnostyka różnicowa
Diagnostyka różnicowa nieprawidłowej aktywności enzymów komórkowych:
1. Niedobór oksydazy cytochromu C. Niedobór oksydazy cytochromu C jest rodzajem zespołu Fanconiego. Zespół Fanconiego jest chorobą dziedziczną lub nabytą. Często z cystyną Towarzyszy mu choroba, charakteryzująca się nieprawidłową czynnością bliższych cewek, powodującą glukozurię, mocz fosforanowy, aminokwasomię i mocz wodorowęglanowy.
2, wzrost aktywności fosfatazy alkalicznej w surowicy: fosfataza alkaliczna (ALP) jest powszechnie stosowanym wskaźnikiem do diagnozowania chorób układu żółciowego. Fosfataza alkaliczna jest obecna w różnych tkankach organizmu i zawiera więcej kości, wątroby i nerek. Fosfataza alkaliczna w normalnej surowicy pochodzi głównie z kości, wytwarzanej przez osteoblasty i wydalana z układu żółciowego przez krew do wątroby. Enzym ten jest znacznie podwyższony u pacjentów z cholestatycznym zapaleniem wątroby i niedrożnością pozawątrobową, ALP może sugerować jedynie niedrożności żółciowe i nie można stwierdzić, czy niedrożność jest łagodna czy złośliwa.
3, zmniejszone wydzielanie lub wydzielanie enzymów trzustkowych: przewlekłe zapalenie trzustki (przewlekłe zapalenie trzustki) jest spowodowane różnymi czynnikami powodowanymi przez trwałe i trwałe uszkodzenie tkanki i funkcji trzustki. Różne stopnie atrofii ścięgnistej, deformacji przewodu trzustkowego, zwłóknienia i zwapnienia trzustki oraz różne stopnie zewnątrzwydzielniczej i hormonalnej dysfunkcji trzustki, klinicznych objawów bólu brzucha, biegunki lub steatorrhei, utraty masy ciała i niedożywienia oraz innej niewydolności trzustki Objawy W przewlekłym zapaleniu trzustki zmniejsza się ilość soku trzustkowego, wodorowęglanu sodu oraz różnych wydzielin lub wydzielin enzymów trzustkowych. Typowe przewlekłe zapalenie trzustki występuje rzadko w Chinach i trudno jest je zdiagnozować.
Aktywność reduktazy NADH-MetHb określono za pomocą cyjanomethemoglobiny jako substratu lub aktywność diaforazy określono za pomocą dichlorofenolu indofenolu jako substratu lub aktywność b5R określono stosując cytochrom b5 jako substrat. Należy podkreślić, że wyniki testów w probówkach (przy wysokich stężeniach substratu) nie odzwierciedlają dokładnie zakresu zmniejszenia wydajności katalitycznej żywych komórek (przy niskich stężeniach substratu) z powodu różnych mechanizmów działania różnych wariantów genetycznych. Ponieważ jeśli struktura molekularna enzymu zmienia swoje powinowactwo do substratu NADH (wartość Km wzrasta), w warunkach fizjologicznych stężenie NADH w komórce jest bardzo niskie, a aktywność enzymu prawie całkowicie zanika; ale aktywność enzymu mierzy się w probówce. W tym czasie dodany NADH jest równoważny kilkudziesięciu, a nawet setkom razy stężeniu fizjologicznemu, a aktywność enzymu można całkowicie zmierzyć. Jeśli aktywność enzymu mierzy się przy niskim stężeniu substratu, chwilową prędkość początkową należy zarejestrować za pomocą skanu czasu, w przeciwnym razie błąd jest zbyt duży. Inne choroby związane z niedoborem enzymów genetycznych mają podobne problemy.
