amylose
introduction
Introduction à l'amylose L'amyloïdose (AL) est un syndrome clinique dans lequel la déposition d'amyloïde dans divers organes du corps est causée par diverses raisons, entraînant un déclin progressif de la fonction des organes affectés. Comprend un groupe de maladies. Le dépôt d'amyloïde dans le tissu s'appelle l'amyloïdose, également appelée amyloïdose. L'amyloïde est une substance ressemblant à une protéine. Elle peut être teinte en brun lorsqu'elle est à l'iode. Elle est bleue après avoir ajouté de l'acide sulfurique. Elle est semblable à la réaction lorsque l'amidon est de l'iode, c'est pourquoi on l'appelle amylose. L'amyloïdose est une grande quantité de tissu de protéines solubles dans les fibres solubles (amyloïde) qui endommage la fonction normale des tissus. Connaissances de base La proportion de maladie: 0.001% Personnes sensibles: pas de personnes spéciales Mode d'infection: non infectieux Complications: Diabète insipide Insuffisance cardiaque congestive chez l'enfant Insuffisance cardiaque congestive Atélectasie
Agent pathogène
Cause de l'amylose
Facteurs physiques et chimiques (25%)
Dans des expériences sur des animaux, des toxines bactériennes telles que l'endotoxine Escherichia coli, ainsi que des anti-toxines, sérum, acides nucléiques, globuline plasmatique, metformine, soufre colloïdal, thiouracile, mucopolysaccharide et rayons gamma peuvent être utilisées pour la fabrication de l'amidon. La caséine est un modèle de dégénérescence généralement utilisé: 5 ml de caséine, 5 ml, administrés par voie sous-cutanée à des lapins deux fois par semaine et une amylose se déclare 3 mois plus tard.
Facteur d'immunité (20%)
Les dépôts damyloïde sont souvent associés à des infections chroniques ou récurrentes ou à des maladies inflammatoires telles que la tuberculose, la lèpre, la syphilis et dautres maladies, mais les taux dincidence varient considérablement dun pays à lautre. LInde rapporte environ 3/4 (150 /). Lamylose secondaire est causée par la tuberculose, alors quen Amérique du Nord, la lèpre ressemblant à une tumeur avec amylose est plus courante en Afrique, en Inde, en Asie du Sud-Est, en Amérique du Sud, etc., le taux dincidence varie de 3% à 33%. L'ostéomyélite chronique, les brûlures, la paraplégie avec hémorroïdes, la pyélonéphrite chronique, la schistosomiase, la fibrose kystique et d'autres maladies sont également plus fréquents avec cette maladie, l'injection sous-cutanée d'héroïne (diacétine morphine) causée par une suppuration chronique Lamyloïdose est associée à linfection par le virus de limmunodéficience humaine, ce qui signifie que lamyloïde résulte dune réaction antigène-anticorps, du dépôt direct dun complexe antigène-anticorps ou dun excès de réaction antigène-anticorps lorsque lamyloïde est Sous-produits de la synthèse des anticorps, certaines études ont également montré que le complément joue un rôle important dans ce processus, de même que certains patients atteints de maladies auto-immunes peuvent également voir une amylose, la plus courante Pour l'arthrite humide, il a été rapporté que 1 000 patients atteints de polyarthrite rhumatoïde étaient décédés après 3,1 années de suivi après 3 ans d'amylose, suivis d'une spondylarthrite ankylosante, du lupus érythémateux systémique, d'une sclérose progressive, d'une maladie calme, de maladie Arthrite à gale, syndrome de Reiter, polyartérite nodulaire, syndrome de Sjogren (syndrome de Sjogren), maladie de Behcet, colite ulcéreuse, maladie de Crohn et maladie de Wipple. Certains chercheurs pensent que l'amyloïde est une substance physiologique, que son corps humain normal en contient des traces et qu'elle augmente avec l'âge.Lorsque la fonction des cellules T diminue et que celle-ci est hyperactive, la production d'amyloïde est excessive, ce qui conduit à la pathologie. Modification ou la fonction des cellules B est défectueuse, entraînant une chaîne légère anormale, en raison de sa faible solubilité et de son dépôt facile dans le tissu, entraînant une amylose, les expériences montrent que lorsque l'hypoplasie congénitale du thymus est raccourcie, le temps d'induction de l'amylose est raccourci, ce qui indique L'importance de la fonction des cellules T dans la pathogenèse.
Facteurs génétiques (15%)
Sur le plan clinique, lamyloïdose est courante dans certaines maladies héréditaires telles que la fièvre méditerranéenne familiale, la polyneuropathie amyloïde familiale, la cardiomyopathie amyloïde familiale, des troubles du système nerveux central tels que la maladie dAlzheimer, le syndrome de Down et la maladie héréditaire. L'amylose hémorragique, etc., et on pense que l'amylose a un certain rapport avec l'hérédité.
Tumeur (5%)
De nombreux patients atteints de tumeurs malignes développent souvent une amylose, telle que la maladie de Hodgkin, un lymphome malin, une adénopathie immunoblastique, une maladie des chaînes lourdes et des cancers du rectum, des poumons, du foie, des reins et de l'sophage. Dénaturer.
Autres facteurs (5%)
Une augmentation excessive de la protéine AH provoquée par une hémodialyse à long terme peut également être associée à une amylose secondaire.
Pathogenèse
La pathogénie exacte de l'amylose n'est pas claire. On pense généralement que les personnes normales continuent à produire une petite quantité de production d'amyloïde, qui est continuellement éliminée par le mécanisme de dissolution du corps. Elles atteignent un équilibre dynamique sans dépôt d'amyloïde dans le corps. L'amyloïde ne se dépose que lorsque l'amyloïde est trop produite, ou trop peu éliminée, ou les deux.
Dans toute amylose, la fibrine contient une protéine protéique sérique causée par la production excessive de stimuli externes par des promédicaments pouvant se déposer ou se dégrader en fibrilles amyloïdes, ce qui entraîne une augmentation des concentrations sériques, ou Dans certains cas, les mutations de la protéine précurseur de l'amyloïde provoquent un changement structurel fondamental, facteur de l'amylose, notamment dans l'amylose secondaire, lorsqu'un stimulus externe provoque la production de l'IL par le macrophage. -1, l'IL-1 stimule la production de SAA en grande quantité par les hépatocytes, qui d'une part sont catabolisés et d'autre part, dégradés en protéine AA. Chez les souris sensibles à l'amyloïde, cela peut être observé après l'administration de SAA exogène. Il est rapidement mélangé aux fibrilles amyloïdes et, in vitro, lutilisation de 2-M naturel purifié à partir de sérum humain ou durine normal entraîne la formation de fibrilles amyloïdes, vraisemblablement dans lamyloïdose liée à la dialyse. Dans le rein, le taux sérique de 2-MG est anormalement élevé chez les patients insuffisants rénaux, et la membrane de dialyse actuelle ne parvient pas à réduire sa concentration, ce qui entraîne un taux anormalement élevé de 2-MG sérique créant des conditions propices à l'apparition et au développement de l'amyloïdose. Dans la polyneuropathie familiale, car un seul variant de substitution d'acide aminé formé processus de dégradation normale préalbumine ne peut pas valide, ou peut en variante morphologie altérée résultant préalbumine déposée sous fibrilles amyloïdes.
Dans la survenue et le développement de lamylose, les propriétés intrinsèques des proprotéines déterminent leur susceptibilité.Des expériences in vitro ont confirmé que seuls certains sous-types de chaînes légères peuvent être convertis en fibrilles amyloïdes, cliniquement à seulement 15% à 20%. L'amylose est associée à un pourcentage de patients présentant un myélome multiple et une maladie des chaînes légères: par exemple, la protéine Bence-Jones du sous-groupe VI est prédisposée aux fibrilles amyloïdes.Cette chaîne légère présente des caractéristiques structurelles anormales et la chaîne légère monoclonale est Le mécanisme par lequel les dépôts amyloïdes ne sont pas clairs, mais dans une culture de cellules de moelle osseuse in vitro d'un patient atteint d'amylose associée au myélome, l'amyloïde est présente dans les macrophages mais pas dans les plasmocytes. On suppose que les cellules plasmatiques synthétisent des protéines à chaîne légère, qui sont ensuite traitées par les macrophages pour produire de l'amyloïde.
Des observations expérimentales ont montré qu'il existe une ou plusieurs protéases liées à la surface dans les monocytes humains normaux et les macrophages péritonéaux murins, capables de décomposer les protéines SAA et AA en fragments plus petits, tandis que les protéines amyloïdes secondaires Les monocytes de patients dégénératifs ne peuvent pas dégrader le SAA in vitro, ce qui suggère que le dysfonctionnement des monocytes est un autre facteur conduisant à l'amylose.
De plus, deux facteurs sont impliqués dans la formation et le développement des fibrilles amyloïdes, à savoir le renforçateur de l'amyloïde et le facteur de régression, et le facteur de rehaussement extrait de la rate de souris avant que l'amyloïdose puisse raccourcir l'amidon induit par la caséine. Au moment de la dégénérescence, il a également été déterminé qu'il existait dans le sérum un facteur favorisant la dissolution des fibrilles amyloïdes AA en suspension dans de la gélose, mais son rôle exact dans la pathogénie de l'amylose n'est pas connu.
On sait peu de choses sur le rôle des facteurs génétiques dans la susceptibilité et la tolérabilité des gisements amyloïdes humains, même dans la forme familiale de l'amyloïdose, le mécanisme exact par lequel des gisements amyloïdes génétiquement manipulés défectueux se trouvent sur des sites spécifiques Cela reste à clarifier.
On pense généralement que le mécanisme physiopathologique des lésions tissulaires induites par la protéine amyloïde peut être dû au fait que lorsque ces protéines traversent la paroi capillaire, une partie de celle-ci se dépose sur la paroi vasculaire et le reste se diffuse à l'extérieur de la cellule, provoquant une hyperplasie et une hypertrophie des tissus locaux. L'atrophie, entraînant des lésions tissulaires, un dysfonctionnement des organes, implique dans ce processus divers médiateurs de l'inflammation, diverses cytokines et facteurs de croissance dans le corps, qui jouent à différents degrés, mais le mécanisme exact doit encore être approfondi. Étude approfondie.
La prévention
Prévention de l'amyloïdose
Prévention:
1. Parce que la cause de l'amylose n'est pas claire, il n'y a aucun moyen de prévenir l'amylose primaire.
2. L'amylose secondaire ne peut déclencher que les maladies inflammatoires de l'amylose, telles que la tuberculose et la polyarthrite rhumatoïde, par un traitement prophylactique ou efficace. Si les médicaments peuvent être utilisés pour contrôler la polyarthrite rhumatoïde, le risque de développer une amylose secondaire est réduit.
L'étiologie et la pathogenèse de cette maladie ne sont pas encore claires. Les principaux axes de prévention sont les suivants: premièrement, prévenir et traiter activement les maladies infectieuses chroniques, deuxièmement, faire du bon travail en matière de conseil génétique.
Complication
Complications d'amylose Complications, diabète insipide, insuffisance cardiaque congestive, insuffisance cardiaque congestive, atélectasie
1. Combiné avec le diabète insipide rénal, l'hyperkaliémie, l'insuffisance rénale.
2. Cliniquement, en cas dinsuffisance cardiaque congestive et de crises convulsives progressives et insolubles, linsuffisance cardiaque causée par lamylose est difficile à traiter, chaque patient est extrêmement sensible à la digitaline, de sorte quune arythmie grave, voire fatale, se produit, si L'implication du système de conduction peut entraîner un blocage de la conduction, une fibrillation auriculaire, un flutter auriculaire et une arythmie ventriculaire, ce qui est souvent une manifestation tardive d'une amylose primaire avec un très mauvais pronostic.
3. Hypertension portale combinée, hémorragie variqueuse sophagienne et rupture spontanée du foie. De plus, la vésicule biliaire et le pancréas peuvent également présenter des dépôts amyloïdes.
4. Combiné avec une obstruction des voies respiratoires, une dyspnée, une atélectasie, un épanchement pleural, une infection secondaire.
Symptôme
Symptômes de l' amylose Symptômes courants Blocage de la conduction de l'amylose Dysfonctionnement hépatique Les saignements urinaires liés aux protéines tendent à diffuser la graisse muqueuse du larynx ...
1. Manifestations cliniques: L amyloïdose implique souvent plusieurs systèmes et plusieurs organes, qui dépendent du degré datteinte des organes et des organes affectés, notamment les reins, le cur, le foie, les troubles gastro-intestinaux, la langue et la rate. Le système nerveux, la peau, etc., les organes touchés se traduisent par une hypertrophie et un dysfonctionnement des organes, par exemple une atteinte rénale, se manifestant par une maladie diffuse des reins, un gonflement, une protéinurie, une hématurie ou un syndrome néphrotique, éventuellement une insuffisance rénale, un Impliqué, se manifeste par une hypertrophie cardiaque, une hypertrophie cardiaque, un bloc de conduction, une insuffisance cardiaque, une atteinte hépatique, se manifestant par une hypertrophie du foie, un dysfonctionnement du foie, une atteinte de la langue, se manifestant par une langue géante, une douleur, une difficulté à parler, etc., ainsi que des articulations, des muscles Les voies respiratoires et les glandes endocrines peuvent également être envahies et présenter les manifestations cliniques correspondantes: si la moelle osseuse est atteinte ou si le facteur de coagulation se lie à l'amyloïde, des anomalies sanguines et une tendance au saignement peuvent se produire. .
2. Classification clinique : Il existe de nombreuses méthodes de classification de l'amylose, notamment les maladies associées classées en fonction des propriétés chimiques de l'amyloïde, ainsi que de la répartition des organes amyloïdes et des caractéristiques de coloration de l'amyloïde. Toutefois, au cours des dernières années, il a été principalement associé cliniquement aux principaux composants damyloïdes aux fins de la classification.
Examiner
Examen de l'amylose
Les tests de laboratoire pour l'amylose sont presque non spécifiques.
1. Sang périphérique: hémoglobine, nombre de globules blancs et classification, les plaquettes sont généralement normales, seulement 11% des patients présentant un taux d'hémoglobine <100 g / L, ce qui est lié à un myélome impliquant la moelle osseuse, une insuffisance rénale ou une perte de sang gastro-intestinal, environ 9% des patients La numération plaquettaire était> 500 × 109 / L, ce qui était dû à la diminution de la fonction de la rate due à la précipitation de l'amyloïde.
2. Examen biochimique: environ 25% des patients présentent une augmentation de la phosphatase alcaline, qui est considérée non seulement comme causée par une insuffisance cardiaque congestive, mais dans environ 3% des cas, la transaminase bilirubine se situant dans la normale et une augmentation d'environ 3% des patients. En cas d'augmentation significative, cela indique souvent que la maladie a atteint un stade avancé: la moitié des patients atteints du syndrome néphrotique ont un taux de cholestérol élevé, 29% des triglycérides sont élevés et 5% présentent un déficit en facteur X mais provoquent rarement des saignements. Le taux de créatinine sérique 180 mol / L était de% chez les patients, alors que la moitié des patients étaient complètement normaux.
3. Protéine sérique: environ la moitié des patients atteints damylose primitive peuvent voir une protéine monoclonale dans lélectrophorèse de protéines Si lélectrophorèse ou limmunofixation est utilisée, le taux positif peut atteindre 72% et la protéine M médiane est de 14 g / L. Protéine M), quelques> 30 g / L, environ un patient sur quatre présentant une agréglobinémie, K / X est égal à 1: 2,3.
4. Protéine urinaire: Dans un groupe de 429 patients atteints d'amylose primitive, 73% avaient une protéine urinaire au moment de la présentation, environ 9% des patients avaient une électrophorèse urinaire concentrée montrant un pic d'albumine et 70% des patients avaient été testés par immunoélectrophorèse ou immunofixation. Il y a des protéines M dans l'urine, 50% sont de type , 23% sont de type , 27% sont négatives, le débit de la chaîne légère urinaire est de 0,01 à 6,6 g, avec une moyenne de 0,4 g, environ 36% des patients> 3g / 24h. En résumé, environ 89% des patients chez qui une amylose primaire a été diagnostiquée ont trouvé de la protéine M dans leur sérum ou leur urine.
5. ESR augmente.
6. Test du rouge Congo: Un test du rouge Congo peut être effectué en cas de suspicion de maladie: solution de rouge Congo à 1% 0,22 ml / kg, par voie intraveineuse, 10 ml de sang veineux après 4 minutes et une heure, en utilisant des échantillons de double sérum pour la colorimétrie. Vérifiez, le pourcentage du colorant restant dans le sérum, dans le corps humain normal, le colorant est lentement excrété par le foie, l'excrétion maximale est de 40% en 1h, car l'amyloïde du patient absorbe rapidement le rouge Congo, le sérum après 1h ou même 4min Les échantillons ont perdu la plupart des colorants, ce qui facilite le diagnostic. En même temps, il faut recueillir l'urine au bout d'une heure et il n'y a plus de colorant. Si aucun colorant n'est utilisé, le diagnostic peut être confirmé. Si les colorants doivent être pris en compte pour une néphropathie induite par les lipides.
7 frottis médullaire: 60% des patients atteints damylose primitive ont des cellules cytoplasmiques dans la moelle osseuse 10%, 18% des patients présentant des cellules plasmatiques de la moelle osseuse 20%, une moyenne de 7% (1% à 95%), Environ 30% des patients ont un myélome et 60% un myélome multiple exact.
8. Échocardiographie couleur cardiaque: montrant une hypertrophie cardiaque et un éblouissement granulaire.
9 Biopsie des tissus: au microscope optique, des substances amorphes précipitent entre les cellules et la réfraction verte sous lumière polarisée après la coloration au rouge Congo est caractéristique de l'amyloïde.
10. Détection immunohistochimique: L'examen immunohistochimique à l'aide d'un marqueur enzymatique ou d'un anticorps anti- ou anti-kappa marqué par fluorescence peut confirmer que l'amyloïde est une chaîne ou une chaîne .
Diagnostic
Diagnostic et différenciation de l'amylose
Critères de diagnostic
(1) Elargissement inexpliqué d'un organe et / ou dysfonctionnement d'un organe.
(2) La présence d'une chaîne légère d'immunoglobuline monoclonale dans le sang et / ou l'urine.
(3) L'examen histopathologique et la coloration au rouge Congo ont confirmé l'amylose et ont été confirmés par immunohistochimie sous forme de chaîne À ou de chaîne À.
Parmi les trois éléments ci-dessus, la troisième biopsie est nécessaire pour le diagnostic de cette maladie.
Évaluation diagnostique
(1) Les manifestations cliniques de cette maladie étant diverses et non spécifiques, il nest pas possible de diagnostiquer la maladie uniquement sur la base de manifestations cliniques.Par exemple, lagrandissement du foie peut être causé par la maladie ou par le virus de lhépatite, un parasite, une infection bactérienne, le métabolisme. Maladies, tumeurs et autres causes, mais les manifestations cliniques nous donneront un diagnostic clinique pensant éclairer, en rencontrant des patients avec un agrandissement et un dysfonctionnement organiques inexpliqués, peuvent penser à la possibilité de l'amylose, effectuer des inspections associées Pour confirmer le diagnostic et éviter les diagnostics manqués ou les diagnostics erronés, bien que la maladie soit plus fréquente chez les personnes d'âge moyen et les personnes âgées, elle survient également chez les enfants. Par conséquent, l'âge d'apparition ne peut pas être absolu.
(2) La plupart des patients atteints de cette maladie présentent une chaîne légère d'immunoglobuline monoclonale dans le sang et / ou l'urine, mais un petit nombre de patients atteints de cette maladie ne possède pas de chaîne légère d'immunoglobuline monoclonale détectable dans l'urine ni dans l'urine, ni d'immunoglobuline monoclonale. Des chaînes légères de protéines peuvent également être retrouvées dans d'autres maladies (myélome multiple, macroglobulinémie de Waldenström, MGUS, maladies auto-immunes, leucémie lymphocytique chronique, lymphome, etc.). Par conséquent, des immunoglobulines monoclonales apparaissent dans le sang et l'urine. La chaîne légère est propice au diagnostic de cette maladie, mais ce n'est pas une condition nécessaire pour le diagnostic de cette maladie.
(3) L'examen histopathologique a confirmé que l'amylose est une condition nécessaire au diagnostic de cette maladie: cet examen doit inclure:
Au microscope optique, on constate que lamyloïde amorphe est largement précipitée entre les cellules du tissu et quelle est réfractive en vert sous une lumière polarisée après avoir été colorée au rouge Congo.
2 L'examen immunohistochimique de l'anticorps anti- ou anti-kappa marqué par une enzyme ou marqué par fluorescence confirme que l'amyloïde déposé entre les cellules est une chaîne légère lambda ou une chaîne légère kappa, et le premier point ne peut que confirmer s'il s'agit de l'amyloïde. La dénaturation, toutes sortes de types damyloïdose sont positifs, le second point est caractéristique de lamyloïdose systémique primitive et de lamyloïdose systémique associée au myélome multiple, donc uniquement Les résultats de l'examen histopathologique répondent aux deux points ci-dessus afin de servir de base au diagnostic de cette maladie.
(4) Le cur est l'organe souvent impliqué dans cette maladie: une échocardiographie en couleur montre que plus de la moitié des patients présentent une hypertrophie cardiaque et que le myocarde présente une forte image par points lumineux, ce qui présente une certaine spécificité, mais le résultat positif de ce test ne peut être utilisé que comme résultat. Contribuer au diagnostic de cette maladie, mais ne peut pas être utilisé comme base pour le diagnostic de cette maladie, le diagnostic de cette maladie dépend de l'examen pathologique et de la détection immunohistochimique du tissu vivant susmentionné.
Diagnostic différentiel
Le diagnostic différentiel de cette maladie doit être divisé en deux étapes: la première étape consiste à identifier lamyloïdose et dautres maladies, la seconde étape consiste à confirmer lidentification du type damyloïdose après le diagnostic de lamyloïdose, car différents types damyloïde La dénaturation ayant un traitement et un pronostic différents, l'identification du type d'amylose a une signification clinique importante et il est facile d'ignorer ce point.
La maladie est une maladie chronique, principalement chez les personnes d'âge moyen et les personnes âgées.Pour les organes chroniques et agrandis et / ou le dysfonctionnement d'organes inexpliqués chez les personnes d'âge moyen et les personnes âgées, la possibilité de cette maladie doit être envisagée, en particulier pour plusieurs organes dont la cause est inconnue (cur, rein, foie). gonflement et dysfonctionnement, cette maladie doit figurer parmi les maladies identifiées, car les manifestations cliniques de cette maladie ne sont pas spécifiques; la méthode dexclusion est donc utilisée, cest-à-dire que lagrandissement et la fonction de lorgane ne peuvent pas en déterminer clairement la cause. Inachevée, la maladie doit figurer sur la liste des maladies à étudier et le diagnostic final dépend de l'examen pathologique du tissu vivant.
Lorsque lexamen pathologique des tissus vivants (microscopie optique, détection sous lumière polarisée après coloration au rouge Congo) est confirmé comme étant lamyloïdose, il faut identifier le type damyloïdose, qui repose sur les manifestations cliniques et les substances amyloïdogènes. Les caractéristiques biochimiques (bioprotéines), si les manifestations cliniques de systèmes multiples, l'implication de plusieurs organes, les patients sans antécédents d'hémodialyse, les antécédents familiaux, la polyneuropathie, peuvent en principe exclure l'amyloïdose liée à l'hémodialyse, la fièvre méditerranéenne familiale, La polyneuropathie familiale, lamyloïdose sénile, lamyloïdose du système nerveux central et lamyloïdose localisée doivent prendre en considération lamyloïdose systémique primitive, associée à lamyloïdose systémique du myélome multiple et Amylose systémique secondaire, l'identification de ces trois amyloïdes systémiques repose à la fois sur des manifestations cliniques et sur les propriétés de l'amyloïde: les patients atteints d'une amyloïdose systémique associée à un myélome multiple doivent avoir la moelle osseuse. Les manifestations cliniques des tumeurs (douleur osseuse, anémie, infection, syndrome d'hyperviscosité, hypercalcémie, etc.) peuvent être observées dans le myélome. Les cellules, on peut observer un examen aux rayons X dans les lésions ostéolytiques, on peut observer une électrophorèse de protéines dans la protéine M, de sorte quil nest pas difficile de distinguer de lamyloïdose systémique primaire, lamyloïdose systémique secondaire est secondaire aux maladies infectieuses chroniques (tuberculose, Lostéomyélite, la bronchiectasie, la lèpre, etc.) ou une inflammation chronique (telle que la polyarthrite rhumatoïde, le syndrome de Sjogren), les manifestations cliniquement significatives dune maladie primaire (infection ou inflammation), peuvent être identifiées, et deuxièmement, le syndrome primaire. La protéine amyloïdogène systémique est la chaîne légère lambda ou de l'immunoglobuline, et la protéine amyloïdogène systémique secondaire est la protéine AA, qui peut être distinguée par marquage enzymatique ou détection d'anticorps monoclonaux marqués par fluorescence.
