amyloidoza
Wprowadzenie
Wprowadzenie do amyloidozy Amyloidoza (AL) jest zespołem klinicznym, w którym odkładanie się amyloidu w różnych narządach jest spowodowane z różnych przyczyn, powodując stopniowe pogorszenie funkcji dotkniętych narządów. Obejmuje grupę chorób. Odkładanie amyloidu w tkance nazywa się amyloidozą, znaną również jako amyloidoza. Amyloid jest substancją podobną do białka. Może być zabarwiony na brązowo, gdy jest jodem. Po dodaniu kwasu siarkowego jest niebieski, jest podobny do reakcji, gdy skrobią jest jod, dlatego nazywa się go amyloidozą. Amyloidoza to duża ilość różnych tkanek rozpuszczalnego białka rozpuszczalnego w błonniku (amyloidu), które uszkadzają prawidłowe funkcjonowanie tkanek. Podstawowa wiedza Odsetek chorób: 0,001% Wrażliwi ludzie: żadnych wyjątkowych ludzi Tryb infekcji: niezakaźny Powikłania: moczówka prosta Zastoinowa niewydolność serca u dzieci Zastoinowa niewydolność serca Niedodma
Patogen
Przyczyna amyloidozy
Czynniki fizyczne i chemiczne (25%)
W doświadczeniach na zwierzętach do wytwarzania skrobi można stosować toksyny bakteryjne, takie jak endotoksyna Escherichia coli, a także antytoksyna, surowica, kwas nukleinowy, globulina osocza, metformina, siarka koloidalna, tiouracyl, mukopolisacharyd i promieniowanie gamma. Modelem zwyrodnienia, ale najczęściej stosowaną jest kazeina. 5 ml kazeiny 5 ml podaje się królikom podskórnie, dwa razy w tygodniu, a amyloidoza występuje 3 miesiące później.
Współczynnik odporności (20%)
Złogi amyloidu są często związane z przewlekłymi lub nawracającymi infekcjami lub chorobami zapalnymi, takimi jak gruźlica, trąd, kiła i inne choroby, ale częstość występowania jest bardzo różna w poszczególnych krajach. Podaje się, że Indie wynoszą około 3/4 (150 /). 200) wtórna amyloidoza jest spowodowana gruźlicą, podczas gdy w Ameryce Północnej trąd podobny do guza z amyloidozą występuje częściej w Afryce, Indiach, Azji Południowo-Wschodniej, Ameryce Południowej itp., Zapadalność wynosi od 3% do 33%, inne, takie jak Przewlekłe zapalenie kości i szpiku, oparzenia, paraplegia z hemoroidami, przewlekłe odmiedniczkowe zapalenie nerek, schistosomatoza, mukowiscydoza i inne choroby są również bardziej powszechne w tej chorobie, podskórne wstrzyknięcie heroiny (morfina diacetyny) spowodowane przewlekłą ropną infekcją skóry i zgłoszone wtórne Amyloidoza jest związana z infekcją ludzkim wirusem niedoboru odporności, która wspiera amyloid będący wynikiem reakcji antygen-przeciwciało, bezpośredniego odkładania się kompleksu antygen-przeciwciało lub nadmiar reakcji antygen-przeciwciało, gdy amyloid jest Niektóre produkty uboczne syntezy przeciwciał wskazują również, że dopełniacz odgrywa ważną rolę w tym procesie, a ponadto niektórzy pacjenci z chorobami autoimmunologicznymi mogą również zobaczyć amyloidozę. W przypadku mokrego zapalenia stawów odnotowano, że 1000 pacjentów z reumatoidalnym zapaleniem stawów zmarło po 3,1 roku obserwacji po 3 latach amyloidozy; następnie zesztywniające zapalenie stawów kręgosłupa, toczeń rumieniowaty układowy, stwardnienie postępujące, choroba martwa, srebro Parch zapalenie stawów, zespół Reitera, guzkowe zapalenie tętnic, zespół Sjogrena (zespół Sjogrena), choroba Behceta, wrzodziejące zapalenie jelita grubego, choroba Crohna i choroba Wipple. Niektórzy uczeni uważają, że amyloid jest substancją fizjologiczną, w normalnym ciele ludzkim występuje śladowa ilość, która rośnie wraz z wiekiem. Gdy funkcja limfocytów T spada, a funkcja limfocytów B staje się nadmierna, produkcja amyloidu jest nadmierna, co prowadzi do patologii. Zmiana; lub funkcja komórek B jest wadliwa, co powoduje nieprawidłowy łańcuch lekki, z powodu jego niskiej rozpuszczalności i łatwości osadzania się w tkance, co powoduje amyloidozę, eksperymenty pokazują, że gdy wrodzona hipoplazja grasicy skraca się czas indukcji amyloidozy, co wskazuje na Znaczenie funkcji komórek T w patogenezie.
Czynniki genetyczne (15%)
Klinicznie amyloidoza jest powszechna w niektórych chorobach dziedzicznych, takich jak rodzinna gorączka śródziemnomorska, rodzinna polineuropatia amyloidowa, rodzinna kardiomiopatia amyloidowa, zaburzenia ośrodkowego układu nerwowego, takie jak choroba Alzheimera, zespół Downa i dziedziczna Krwotoczna amyloidoza itp. I uważa się, że amyloidoza ma pewien związek z dziedzicznością.
Guz (5%)
Wielu pacjentów z nowotworami złośliwymi często rozwija amyloidozę, taką jak choroba Hodgkina, złośliwy chłoniak, immunoblastyczna limfadenopatia, choroba ciężkiego łańcucha oraz rak odbytnicy, płuc, wątroby, nerek i przełyku. Denaturacja
Inne czynniki (5%)
Nadmierny wzrost białka AH spowodowany długotrwałą hemodializą może być również związany z wtórną amyloidozą.
Patogeneza
Dokładna patogeneza amyloidozy jest niejasna. Ogólnie uważa się, że normalni ludzie nadal wytwarzają niewielką ilość amyloidu, która jest ciągle eliminowana przez mechanizm rozpuszczania organizmu. Obaj osiągają równowagę dynamiczną bez odkładania się amyloidu w ciele. Amyloid osadza się tylko wtedy, gdy amyloid jest wytwarzany za dużo lub jest zbyt mało usuwany, lub jedno i drugie.
We wszystkich przypadkach amyloidozy fibryna ma białko w surowicy, które jest powodowane nadmiernym wytwarzaniem bodźców zewnętrznych przez proleki, które mogą być osadzane lub rozkładane na fibryle amyloidowe, co powoduje zwiększenie stężenia w surowicy lub W niektórych przypadkach mutacje w białku prekursorowym amyloidu powodują zasadniczą zmianę strukturalną, która jest czynnikiem powodującym amyloidozę, na przykład w wtórnej amyloidozie bodziec zewnętrzny powoduje, że makrofag wytwarza IL. -1, IL-1 stymuluje hepatocyty do wytwarzania dużych ilości SAA, które z jednej strony są katabolizowane, az drugiej degradowane do białka AA, au myszy wrażliwych na amyloid można to zaobserwować po podaniu egzogennego SAA. Jest szybko mieszany z włóknami amyloidowymi, a zastosowanie in vitro naturalnego β2-M oczyszczonego z normalnej ludzkiej surowicy lub moczu prowadzi do tworzenia włókienek amyloidowych, prawdopodobnie w amyloidozie związanej z dializą. W nerce pacjenci z niewydolnością nerek mają nieprawidłowo podwyższone stężenie β2-MG w surowicy, a dzisiejsza błona dializacyjna nie zmniejsza jej stężenia, co powoduje nieprawidłowo podwyższone stężenie β2-MG w surowicy, tworząc warunki do wystąpienia i rozwoju amyloidozy. W rodzinnej polineuropatii, ponieważ jeden wariant substytucji aminokwasowych utworzone prealbuminę normalny proces degradacji nie może ważny, lub może się zmienioną morfologią wariant wynikający prealbuminę zdeponowany jako włókienka amyloidu.
Występowanie i rozwój amyloidozy zależy od swoistych właściwości białek. Eksperymenty in vitro potwierdziły, że tylko niektóre podtypy łańcucha lekkiego można przekształcić w fibryle amyloidu, klinicznie tylko 15% -20 % pacjentów ze szpiczakiem mnogim i chorobą łańcucha lekkiego towarzyszy amyloidoza. Na przykład białko Bence-Jonesa z podgrupy λVI jest podatne na włókno amyloidowe. Ten łańcuch lekki ma nieprawidłowe cechy strukturalne, a monoklonalny łańcuch lekki jest Mechanizm, za pomocą którego złogi amyloidu są niejasne, ale w hodowli komórek szpiku kostnego in vitro u pacjenta z amyloidozą związaną ze szpiczakiem amyloid występuje w makrofagach, ale nie w komórkach plazmatycznych. Spekuluje się, że komórki plazmatyczne syntetyzują białka łańcucha lekkiego, które są następnie przetwarzane przez makrofagi w celu wytworzenia amyloidu.
Obserwacje eksperymentalne wykazały, że w normalnych ludzkich monocytach i mysich makrofagach otrzewnowych występuje jedna lub więcej proteaz związanych z powierzchnią, które mają zdolność do rozkładania białek SAA i AA na mniejsze fragmenty, podczas gdy wtórny amyloid Monocyty zwyrodnieniowych pacjentów nie mogą degradować SAA in vitro, co sugeruje, że dysfunkcja monocytów jest kolejnym czynnikiem prowadzącym do amyloidozy.
Ponadto w tworzenie i rozwój włókien amyloidowych zaangażowane są dwa czynniki, mianowicie czynnik wzmacniający i regresyjny amyloidu, a czynnik wzmacniający ekstrahowany ze śledziony myszy przed amyloidozą może skrócić skrobię indukowaną przez kazeinę. W czasie zwyrodnienia stwierdzono również, że w surowicy istnieje czynnik, który sprzyja rozpuszczaniu włókienek amyloidu AA zawieszonych w agarze, ale jego dokładna rola w patogenezie amyloidozy nie jest znana.
Niewiele wiadomo na temat roli czynników genetycznych w podatności i tolerancji ludzkich złogów amyloidowych, nawet w rodzinnej postaci amyloidozy, dokładnego mechanizmu, za pomocą którego wadliwe genetycznie zmanipulowane złogi amyloidowe w określonych miejscach Pozostaje jeszcze do wyjaśnienia.
Ogólnie uważa się, że patofizjologiczny mechanizm uszkodzenia tkanek wywołanego białkiem amyloidowym może wynikać z faktu, że gdy białka te przechodzą przez ścianę naczyń włosowatych, część z nich odkłada się na ścianie naczynia, a reszta dyfunduje na zewnątrz komórki, powodując miejscowy przerost tkanki i przerost. Zanik, prowadzący do uszkodzenia tkanek, dysfunkcji narządów, w tym procesie zaangażowane są różne mediatory zapalne, różne cytokiny i czynniki wzrostu w ciele i grają w różnym stopniu, ale dokładny mechanizm nadal wymaga dalszych Dogłębne studium
Zapobieganie
Zapobieganie amyloidozie
Zapobieganie
1. Ponieważ przyczyna amyloidozy jest niejasna, nie ma sposobu, aby zapobiec pierwotnej amyloidozie.
2. Wtórna amyloidoza może jedynie inicjować choroby zapalne amyloidozy, takie jak gruźlica i reumatoidalne zapalenie stawów, poprzez profilaktyczne lub skuteczne leczenie. Jeśli leki mogą być stosowane do zwalczania reumatoidalnego zapalenia stawów, prawdopodobieństwo rozwoju wtórnej skrobiawicy jest zmniejszone.
Etiologia i patogeneza tej choroby nie są jeszcze jasne, główne punkty zapobiegania to: Po pierwsze, aktywnie zapobiegaj i leczyć przewlekłe choroby zakaźne, po drugie, wykonuj dobrą robotę w poradnictwie genetycznym.
Powikłanie
Powikłania amyloidozy Powikłania, moczówka prosta, zastoinowa niewydolność serca, zastoinowa niewydolność serca, niedodma
1. W połączeniu z moczówką moczową, hiperkaliemią, niewydolnością nerek.
2. Klinicznie, z zastoinową niewydolnością serca i postępującymi, trudnymi do opanowania napadami, niewydolność serca spowodowana amyloidozą jest trudna do wyleczenia, poszczególni pacjenci są wyjątkowo wrażliwi na naparstnicę, dlatego występują poważne, a nawet śmiertelne zaburzenia rytmu serca, jeśli Zaangażowanie układu przewodzenia może prowadzić do blokady przewodzenia, migotania przedsionków, trzepotania przedsionków i arytmii komorowych, co często jest późnym objawem pierwotnej skrobiawicy z bardzo złym rokowaniem.
3. Połączone nadciśnienie wrotne i krwotok z żylaków przełyku i spontaniczne pęknięcie wątroby, ponadto pęcherzyk żółciowy i trzustka mogą również mieć złogi amyloidowe.
4. W połączeniu z niedrożnością dróg oddechowych, dusznością, niedodmą, wysiękiem opłucnej, wtórnym zakażeniem.
Objaw
Objawy amyloidozy Częste objawy Blok przewodzenia amyloidozy Zaburzenia czynności wątroby Krwawienie z białka w moczu ma tendencję do rozproszonego tłuszczu w błonie śluzowej krtani ...
1. Objawy kliniczne: Amyloidoza często obejmuje wiele układów i wiele narządów. Objawy kliniczne zależą od stopnia uszkodzenia narządów zaangażowanych i dotkniętych narządów. Narządy często atakowane obejmują nerkę, serce, wątrobę, przewód pokarmowy, język, śledzionę. Układ nerwowy, skóra itp., Dotknięte narządy pojawiają się jako powiększenie i dysfunkcja narządu, na przykład zajęcie nerek, objawiające się jako rozproszona choroba nerek, obrzęk, białkomocz, krwiomocz lub zespół nerczycowy, ostatecznie rozwijająca się niewydolność nerek, serce Zaangażowany, objawiający się jako przerost serca, powiększenie serca, blok przewodzenia, niewydolność serca, zajęcie wątroby, objawiający się powiększeniem wątroby, zaburzeniem czynności wątroby, zajęciem języka, objawiający się jako olbrzymi język, ból, trudności w mówieniu itp., Dodatkowo stawy, mięśnie Drogi oddechowe i gruczoły wydzielania wewnętrznego mogą również zostać zaatakowane i mieć odpowiednie objawy kliniczne. Jeśli zaangażowany jest szpik kostny lub czynnik krzepnięcia wiąże się z amyloidem, mogą wystąpić krwawe nieprawidłowości i tendencja do krwawień. Zajęcie osierdzia i opłucnej może powodować wysięk osierdziowy i wysięk opłucnowy. .
2. Klasyfikacja kliniczna : Istnieje wiele metod klasyfikacji amyloidozy We wczesnych latach istnieje kilka chorób towarzyszących, które są klasyfikowane zgodnie z właściwościami chemicznymi amyloidu, a także według rozmieszczenia narządów amyloidowych i cech barwienia amyloidu. Jednak w ostatnich latach był on głównie klinicznie łączony z głównymi składnikami amyloidów do klasyfikacji.
Zbadać
Badanie amyloidozy
Testy laboratoryjne amyloidozy są prawie niespecyficzne.
1. Krew obwodowa: hemoglobina, liczba białych krwinek i klasyfikacja, płytki krwi są ogólnie prawidłowe, tylko 11% pacjentów z hemoglobiną <100 g / l, co jest związane ze szpiczakiem obejmującym szpik kostny, niewydolnością nerek lub utratą krwi z przewodu pokarmowego, około 9% pacjentów Liczba płytek krwi wynosiła> 500 x 109 / l, co było spowodowane zmniejszeniem funkcji śledziony w wyniku wytrącania się amyloidu.
2. Badanie biochemiczne: u około 25% pacjentów występuje wzrost fosfatazy alkalicznej, a oprócz uwzględnienia zajęcia wątroby, uważa się, że przyczyną jest zastoinowa niewydolność serca. Bilirubina transaminazowa znajduje się w prawidłowym zakresie, a jedynie u około 3% pacjentów wzrasta. Jeśli występuje znaczny wzrost, często oznacza to, że choroba osiągnęła późny etap: połowa pacjentów z zespołem nerczycowym ma podwyższony poziom cholesterolu, 29% ma podwyższony poziom trójglicerydów, a 5% ma niedobór czynnika X, ale rzadko powoduje krwawienie. % pacjentów miało stężenie kreatyniny w surowicy ≥180 μmol / l, podczas gdy połowa pacjentów była całkowicie normalna.
3. Białko w surowicy: Około połowa pacjentów z pierwotną amyloidozą może zobaczyć białko monoklonalne w elektroforezie białek. W przypadku dalszej elektroforezy lub immunofiksacji wskaźnik dodatni może osiągnąć 72%, a mediana białka M wynosi 14 g / l. Białko M) kilka> 30 g / l, około jeden na czterech pacjentów z agreglobinemią, κ / λ wynosi 1: 2,3.
4. Białko moczu: W grupie 429 pacjentów z pierwotną amyloidozą 73% miało białko moczu w momencie prezentacji, około 9% pacjentów miało skoncentrowaną elektroforezę moczu wykazującą szczyt albuminy, a 70% pacjentów badano metodą immunoelektroforezy lub immunofiksacji. W moczu znajdują się białka M, 50% jest typu λ, 23% jest typu κ, 27% jest ujemnych, 24-godzinne wydzielanie lekkiego łańcucha z moczem wynosi 0,01-6,6 g, przy średniej 0,4 g, około 36% pacjentów> 3 g / 24h Podsumowując, około 89% pacjentów ze zdiagnozowaną pierwotną amyloidozą znalazło białko M w surowicy lub moczu.
5. ESR wzrasta.
6. Test czerwieni Kongo: Test czerwieni Konga można wykonać, gdy podejrzewa się chorobę: 1% roztwór czerwieni Konga 0,22 ml / kg, dożylnie, 10 ml krwi żylnej po 4 minutach i 1 godzinie, używając podwójnych próbek surowicy do kolorymetrii Sprawdź, procent barwnika pozostającego w surowicy, w normalnym ciele ludzkim, barwnik jest powoli wydalany przez wątrobę, maksymalne wydalanie wynosi 40% w ciągu 1 godziny, ponieważ amyloid pacjenta szybko wchłania czerwień Kongo, surowicę po 1 godzinie lub nawet 4 minutach Próbki utraciły większość barwników, co jest pomocne w diagnozie. Jednocześnie mocz należy zebrać po 1 godzinie i nie powinno być żadnych barwników. Jeśli nie stosuje się barwników, diagnozę można potwierdzić. Jeśli barwniki należy rozważyć pod kątem nefropatii wywołanej lipidami.
7 rozmaz w szpiku kostnym: 60% pacjentów z pierwotną amyloidozą ma komórki cytoplazmatyczne w szpiku kostnym ≤10%, 18% pacjentów z komórkami osocza szpiku kostnego ≥20%, średnio 7% (1% do 95%), a u nich Około 30% pacjentów ma chorobę szpiczaka, a 60% ma dokładnie szpiczaka mnogiego.
8. Echokardiografia w kolorze serca: wykazująca przerost serca i blask ziarnisty.
9 Biopsja tkankowa: pod mikroskopem optycznym między komórkami wytrąca się amorficzna substancja, a załamanie światła zielonego w spolaryzowanym świetle po barwieniu czerwieni Kongo jest charakterystyczne dla amyloidu.
10. Wykrywanie immunohistochemiczne: Badanie immunohistochemiczne przy użyciu znacznika enzymatycznego lub fluorescencyjnie znakowanego przeciwciała anty-λ lub anty-kappa może potwierdzić, że amyloid jest łańcuchem λ lub łańcuchem κ.
Diagnoza
Diagnoza i różnicowanie amyloidozy
Kryteria diagnostyczne
(1) Niewyjaśnione powiększenie narządu i / lub zaburzenia czynności narządów.
(2) Obecność monoklonalnego łańcucha lekkiego immunoglobuliny we krwi i / lub moczu.
(3) Badanie histopatologiczne i barwienie na czerwono Kongo potwierdziło amyloidozę i potwierdzono immunohistochemicznie jako łańcuch λ lub łańcuch κ.
Spośród powyższych trzech pozycji trzecia biopsja jest konieczna do rozpoznania tej choroby.
Ocena diagnostyczna
(1) Ponieważ objawy kliniczne tej choroby są różnorodne i niespecyficzne, nie można zdiagnozować choroby wyłącznie na podstawie objawów klinicznych, na przykład powiększenie wątroby może być spowodowane przez chorobę lub wirusa zapalenia wątroby, pasożyta, zakażenia bakteryjnego, metabolizmu. Choroby, guzy i inne przyczyny, ale objawy kliniczne dadzą nam diagnozę kliniczną myślenia, aby oświecić, gdy spotykając pacjentów z niewyjaśnionym powiększeniem narządu i dysfunkcją narządu, można pomyśleć o możliwości amyloidozy, przeprowadzić odpowiednie kontrole Aby potwierdzić diagnozę i uniknąć nieudanej diagnozy lub błędnej diagnozy, chociaż choroba występuje częściej u osób w średnim wieku i starszych, występuje również u dzieci, więc wiek początku nie może być bezwzględny.
(2) U większości pacjentów z tą chorobą stwierdza się obecność łańcucha lekkiego monoklonalnej immunoglobuliny we krwi i / lub moczu, ale niewielka liczba pacjentów z tą chorobą nie ma wykrywalnego łańcucha lekkiego immunoglobuliny monoklonalnej w moczu lub moczu oraz immunoglobuliny monoklonalnej Lekki łańcuch białkowy można również znaleźć w innych chorobach (szpiczak mnogi, makroglobulinemia Waldenströma, MGUS, choroby autoimmunologiczne, przewlekła białaczka limfocytowa, chłoniak itp.), Dlatego też we krwi i moczu pojawiają się monoklonalne immunoglobuliny. Łańcuch lekki sprzyja diagnozowaniu tej choroby, ale nie jest koniecznym warunkiem do rozpoznania tej choroby.
(3) Badanie histopatologiczne potwierdziło, że amyloidoza jest niezbędnym warunkiem rozpoznania tej choroby: badanie to musi obejmować:
1 Pod mikroskopem optycznym można zobaczyć, że amorficzny amyloid jest szeroko wytrącany między komórkami tkankowymi i ma refrakcję na zielono w spolaryzowanym świetle po zabarwieniu czerwienią Kongo.
2 Badanie immunohistochemiczne znakowanego enzymem lub fluorescencyjnie przeciwciała anty-λ lub przeciwciała anty-kappa potwierdza, że amyloid osadzony między komórkami jest łańcuchem lekkim lambda lub łańcuchem lekkim kappa, a pierwszy punkt może jedynie potwierdzić, czy jest amyloidem. Denaturacja, wszelkiego rodzaju różne typy amyloidozy są dodatnie, drugi punkt jest charakterystyczny dla pierwotnej ogólnoustrojowej amyloidozy i ogólnoustrojowej amyloidozy związanej ze szpiczakiem mnogim, dlatego żyją tylko Wyniki badania histopatologicznego spełniają powyższe dwa punkty, aby służyć jako podstawa do rozpoznania tej choroby.
(4) Serce jest narządem często zaangażowanym w tę chorobę: echokardiografia kolorowa pokazuje, że ponad połowa pacjentów ma przerost serca, a mięsień sercowy ma silny obraz plamki świetlnej, który ma pewną specyficzność, ale pozytywny wynik tego testu można wykorzystać tylko jako Przyczyniają się do diagnozy tej choroby, ale nie mogą być wykorzystywane jako podstawa do diagnozy tej choroby, diagnoza tej choroby zależy od badania patologicznego i immunohistochemicznego wykrywania wyżej wspomnianej żywej tkanki.
Diagnostyka różnicowa
Diagnostyka różnicowa tej choroby powinna być podzielona na dwa etapy: pierwszym etapem jest identyfikacja amyloidozy i innych chorób; drugim etapem jest potwierdzenie identyfikacji typu amyloidozy po rozpoznaniu amyloidozy, ponieważ różne typy amyloidu Denaturacja ma różne metody leczenia i rokowania, więc identyfikacja typu amyloidozy ma ważne znaczenie kliniczne i ten punkt łatwo zignorować.
Choroba jest przewlekłą chorobą, głównie u osób w średnim wieku i osób starszych. W przypadku narządów przewlekłych i powiększonych i / lub zaburzeń czynności niewyjaśnionych narządów u osób w średnim wieku i osób starszych należy wziąć pod uwagę możliwość wystąpienia tej choroby, szczególnie w przypadku wielu narządów z nieznanymi przyczynami (serce, nerka, wątroba). , śledziona, język itp.) obrzęk i dysfunkcja, tę chorobę należy wymienić jako jedną ze zidentyfikowanych chorób, ponieważ objawy kliniczne tej choroby nie są specyficzne, dlatego stosuje się metodę wykluczenia, to znaczy powiększenie narządu i funkcja nie mogą znaleźć wyraźnej przyczyny Niekompletna choroba powinna zostać wymieniona jako jedna z chorób, które należy zbadać, a ostateczna diagnoza zależy od patologicznego badania żywej tkanki.
Gdy badanie patologiczne żywej tkanki (mikroskopia świetlna, wykrycie w świetle spolaryzowanym po barwieniu czerwieni Kongo) zostanie potwierdzone jako amyloidoza, należy zidentyfikować rodzaj amyloidozy. Identyfikacja rodzaju amyloidozy opiera się na objawach klinicznych i substancjach amyloidogennych. (Bioproteina) cechy biochemiczne, jeśli objawy kliniczne wielu układów, zaangażowanie wielu narządów, pacjenci bez historii hemodializy, wywiad rodzinny, polineuropatia, mogą zasadniczo wykluczyć amyloidozę związaną z hemodializą, rodzinną gorączkę śródziemnomorską, Rodzinna polineuropatia, amyloidoza starcza, amyloidoza ośrodkowego układu nerwowego i amyloidoza zlokalizowana powinny rozważyć pierwotną amyloidozę ogólnoustrojową związaną z ogólnoustrojową amyloidozą szpiczaka mnogiego i Wtórna ogólnoustrojowa amyloidoza, identyfikacja tych trzech ogólnoustrojowych amyloidoz opiera się zarówno na objawach klinicznych, jak i właściwościach amyloidu. Objawy kliniczne nowotworów (ból kości, niedokrwistość, infekcja, zespół hiperwiskości, hiperkalcemia itp.), Kość można zobaczyć w szpiczaku Komórki, badanie rentgenowskie można zobaczyć w zmianach osteolitycznych, elektroforezę białka można zobaczyć w białku M, więc nie jest trudno odróżnić od pierwotnej ogólnoustrojowej amyloidozy, wtórna ogólnoustrojowa amyloidoza jest wtórna do przewlekłych chorób zakaźnych (gruźlica, Zapalenie kości i szpiku, rozstrzenie oskrzeli, trąd itp.) Lub przewlekłe zapalenie (takie jak reumatoidalne zapalenie stawów, zespół Sjogrena), klinicznie znaczące objawy pierwotnej choroby (infekcja lub zapalenie), można zidentyfikować, a po drugie, pierwotne Ogólnoustrojowe białko amyloidogenne jest lekkim łańcuchem lambda lub κ immunoglobuliny, a wtórnym ogólnoustrojowym białkiem amyloidogennym jest białko AA, które można odróżnić poprzez znakowanie enzymem lub fluorescencyjnie znakowane wykrywanie przeciwciał monoklonalnych.
